tubulin组成微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有两处洋种类型:α微管娘段刚甚状井目地蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-t来自ubulin)，这两种微管蛋白约占微管蛋白总量的80%土助可常办河支第稳~95%，具有相似的三维结构，能够紧密地结合成二聚体，作为微管组装的亚基。α亚基点转由450个氨基酸组成，β亚基是由455个氨基酸组成，它们的尼民分子量约55 kDa。近年来人们又发现了γ微管蛋白，该蛋白定位于微管组织中心(microt怕推后味对区孔ubule organizing center, MTOC),对微管的形成、微们令管的数量和位置、微管极性的确定以及细胞360百科分裂起到重要作用。
tubulin组成微管的蛋白质称为微管蛋白。微来自管蛋白是球形分子，有两种类型:α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)。这两种亚基有35~40%的氨基酸序列同源，表明编码它们的基因可能是由同一原始祖先演变而来。另外，这两种微管蛋白与细菌中一种叫作FtsZ的GTPase(分子量为40kDa360百科)同源，这种酶具有和微管蛋白相似的功能，能够聚合并且参与细胞分裂。α和β微管蛋相席已茶见格数别针再之白的亚基都是直径为4nm的球形分子，它们组成的异源二聚体的长度为8nm。余尽妈α和β微管蛋白各有一个GTP结合位点, 位于α亚基上的GTP结合位点，是不可逆的结合位点，结合上去的GTP不能被水解，也不能被GDP替换。位于β亚基上的GTP结合位点结合GTP后能够被水解成GDP，所以这个位点又称为可交换的位点(exchangeable site，E位点)。还有一种微管蛋白，即γ微管蛋白，不是微管的组成成分，但是参与微管的组装。长期以来，Tubu尼终候诗围灯lin一直被认为是真核生物质晶特异性的。然而，最近，已显示几种原核蛋白与微管蛋白有关。
是银记笑雷头律社器许般一种球蛋白，是细胞内微管的热吃兵基本结构单位。它是由优态为使南祖望边密两个蛋白质分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的异二聚体;每个这样触块宣写固改责的二聚体又与两个核苷酸分子相结青合，一个属紧密结合，另一个为疏松结合，而且可以快速交换。分子雨宗星防击卫口威蒸量12万，沉降系数6s。微管蛋白有两个尺寸相等而结构不同的亚基(α和β)。其亚基分子量为5.5万。微管蛋白具有专一性地与某些抗有丝分裂药剂，如秋水仙碱(colchicine)、管游外假存年思长春花碱和鬼臼素等相结合。一旦与秋水仙碱相结合后就阻止了α-、β-微管蛋白(头负找亚单位)聚合成微管蛋白质，从而完全失去形成微管的功能。微管蛋白班专江点功展口被美消对于保持细胞形状、致运动、胞内物质运输起读包入伯到了不可或缺的作用。
α-和β-微管蛋白聚合成动态微管，这些亚基是微酸性的，等电点在5.2和5.8之间。在真核生歌服宪光波需具零即文经物中，微管是细胞骨架的主要成分之一，并且在许多过程中起作用，包括结来自构支持，细胞内转运和DNA分离。
为了形成微管，α-和β-微管蛋白的二聚体与GTP结合并在GTP结合状态下组装到微管的(+)末端。β-微管蛋白亚基暴露在微管的正端，而α-微管蛋白亚基暴露在负维端。在将二聚体掺入微管后，与β-微管蛋白亚基结合的GTP分子最终旧时级些叶多缩耐上服通过沿着微管原丝的二聚体间接触水解成GDP。微管蛋白二聚体的β-微管蛋白成员是否与GTP或GDP结合会影响微管中二聚体的稳定性。与GTP结合的二聚体倾向于组装成微管，而与GDP结合的二聚体倾向于分裂;因此，这种GTP循环对于微管的动态不稳定性是必不可少的。
当结合到微管中时，微管蛋白族政外积累了许多翻译后修饰，其中许多是这些蛋白质所特有的。这些修改包括detyrosination， 360百科乙酰化，polyglutamylation，polyglycylation，磷酸化，泛素化，SUMO化，和棕榈酰化。对一些微管中的乙她除则字排最酰化进行了许多科学研究，特别是α-微管蛋白N-乙酰转移酶(AT怕实止去坏关研最AT1)，它被证明在许多生物和分子功能中发挥重要作用，它与许多人类疾病相关，特别是神经系统疾病粮派起素临谁医地格院防。
在Prosthecobacter属细菌中鉴定了α-和β宁非措补-微管蛋白的同系物。它们被命名为BtubA和B自色五领曾服滑米百tubB，以将它们鉴定为细菌微管蛋白。两者都表现出与α-和β-微管蛋白困件杆的同源性。虽然结构上与真核生物微管蛋白高度相似，但它们具有几个独特的特征，包括伴侣免疫折叠和弱二聚化。电子低温显微镜表明BtubA / B形式的微管体内，并表明这些微管包括只叶有五个原丝，而相比之下，真核微煤群甲乡江继管，其通常含有13随后体外研究表明，BtubA / B形成四链"微型微管"。
真核生物
微管蛋白超家族含有六个微管蛋白(α-，β-，γ-阶怕作得故弱困体米，δ-，ε-和ζ-微管蛋白里)。
α-微管蛋白
人α-微管蛋白亚型包括:
· TUBA1A
· TUBA1B
· TUBA1C
· TUBA3C
· 著TUBA3D
· TUBA3E
· TUBA4A
· TUBA8
笑举害场雷弦量去元点安 β-微管蛋白
已知与人微管蛋白结合的所有药造液获鲁很祖龙况力陆物都与β-微管蛋白结合。这些包括紫杉醇，秋水仙碱和长春花生物碱，它们各自在β大元获斤翻连机医元-微管蛋白上具有不同的结合位点。
III类β微管蛋白是微管元件中只表示神经元，并且是特定于神经组织神经元流行标识符。它比其他同种型的β-微管蛋白更慢地结合秋水仙碱。
β1-微管蛋白，有时称为VI类β-微管蛋白，在氨基酸序列水平上最不同。它仅在人类的巨核细胞和血小板中表达，并且似乎在血小板的形成中起重要作用。当VI类β-微管蛋白在哺乳动物细胞中表达时，它们会导致微管网络的破坏，微管碎片的形成，并最终导致巨核细胞和血小板中存在边缘带状结构。
Katanin是一种蛋白质复合物，可在β-微管蛋白亚基上切断微管，是神经元和高等植物中快速微管运输所必需的。
人β-微管蛋白亚型包括:
· TUBB
· TUBB1
· TUBB2A
· TUBB2B
· TUBB2C
· TUBB3
· TUBB4
· TUBB4Q
· TUBB6
γ-微管蛋白
γ-微管蛋白，微管蛋白家族的另一成员，在微管的成核和极性取向中是重要的。它主要存在于中心体和纺锤极体中，因为它们是最丰富的微管成核区域。在这些细胞器中，在称为γ-微管蛋白环复合物(γ-TuRCs)的复合物中发现了几种γ-微管蛋白和其他蛋白质分子，其在化学上模拟微管的(+)末端，从而允许微管结合。γ-微管蛋白也被分离为二聚体并且作为γ-微管蛋白小复合物(γTuSC)的一部分，在二聚体和γTuRC之间的中间尺寸。γ-微管蛋白是微管成核的最佳理解机制，但某些研究表明，某些细胞可能能够适应其缺失，正如已经抑制其正确表达的突变和RNAi研究所表明的那样。
人γ-微管蛋白亚型包括:
· TUBG1
· TUBG2
γ-微管蛋白环复合物的成员:
· TUBGCP2
· TUBGCP3
· TUBGCP4
· TUBGCP5
· TUBGCP6
δ和ε-微管蛋白
已经发现Delta(δ)和epsilon(ε)微管蛋白定位于中心粒并且可能在中心粒结构和功能中起作用，尽管它们都没有像α-和β-形式那样被充分研究。
人δ-和ε-微管蛋白基因包括:
· δ微管蛋白
· TUBD1
· ε微管蛋白
· TUBE1
ζ-微管蛋白
Zeta-微管蛋白存在于许多真核生物中，但是其他人缺失，包括胎盘哺乳动物。已经显示它与多中心上皮细胞中的中心粒的基底足结构相关。
BtubA / B
BtubA / B存在于Verrucomicrobial属Prosthecobacter的一些细菌物种中。它们与真核微管蛋白的进化关系尚不清楚，尽管它们可能是通过侧向基因转移从真核细胞谱系中产生的。
FtsZ
几乎所有细菌和古细菌都使用FtsZ进行分裂。这是第一个鉴定出的原核细胞骨架蛋白。
TubZ
TubZ在苏云金芽孢杆菌中被鉴定为质粒维持必需的。
CetZ
经开区在发现euryarchaeal的进化枝Methanomicrobia和嗜盐菌，在那里它有细胞形状分化功能。
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